prikaz prve stranice dokumenta Optimizacija visokoprotočnih metoda za analizu N-glikozilacije mišjeg imunoglobulina G
  Preuzmi
PDF 3.18 MB
diplomski rad
Optimizacija visokoprotočnih metoda za analizu N-glikozilacije mišjeg imunoglobulina G
2017. urn:nbn:hr:217:727906
Mrčela, Mia
Sveučilište u Zagrebu
Prirodoslovno-matematički fakultet
Kemijski odsjek

Citirajte ovaj rad

Mrčela, M. (2017). Optimizacija visokoprotočnih metoda za analizu N-glikozilacije mišjeg imunoglobulina G (Diplomski rad). Zagreb: Sveučilište u Zagrebu, Prirodoslovno-matematički fakultet. Preuzeto s https://urn.nsk.hr/urn:nbn:hr:217:727906

Mrčela, Mia. "Optimizacija visokoprotočnih metoda za analizu N-glikozilacije mišjeg imunoglobulina G." Diplomski rad, Sveučilište u Zagrebu, Prirodoslovno-matematički fakultet, 2017. https://urn.nsk.hr/urn:nbn:hr:217:727906

Mrčela, Mia. "Optimizacija visokoprotočnih metoda za analizu N-glikozilacije mišjeg imunoglobulina G." Diplomski rad, Sveučilište u Zagrebu, Prirodoslovno-matematički fakultet, 2017. https://urn.nsk.hr/urn:nbn:hr:217:727906

Mrčela, M. (2017). 'Optimizacija visokoprotočnih metoda za analizu N-glikozilacije mišjeg imunoglobulina G', Diplomski rad, Sveučilište u Zagrebu, Prirodoslovno-matematički fakultet, citirano: 17.04.2024., https://urn.nsk.hr/urn:nbn:hr:217:727906

Mrčela M. Optimizacija visokoprotočnih metoda za analizu N-glikozilacije mišjeg imunoglobulina G [Diplomski rad]. Zagreb: Sveučilište u Zagrebu, Prirodoslovno-matematički fakultet; 2017 [pristupljeno 17.04.2024.] Dostupno na: https://urn.nsk.hr/urn:nbn:hr:217:727906

M. Mrčela, "Optimizacija visokoprotočnih metoda za analizu N-glikozilacije mišjeg imunoglobulina G", Diplomski rad, Sveučilište u Zagrebu, Prirodoslovno-matematički fakultet, Zagreb, 2017. Dostupno na: https://urn.nsk.hr/urn:nbn:hr:217:727906

Za citiranje koristite ovu mrežnu adresu: https://urn.nsk.hr/urn:nbn:hr:217:727906
Prijavite se u repozitorij kako biste mogli spremiti objekt u svoju listu.
Podaci o radu
NaslovOptimizacija visokoprotočnih metoda za analizu N-glikozilacije mišjeg imunoglobulina G
Naslov (engleski)Optimisation of high-throughput analysis of mouse immunoglobulin G N-glycosylation
AutorMia Mrčela
MentorGordan Lauc (mentor)
Član povjerenstvaMarko Močibob (predsjednik povjerenstva)
Član povjerenstvaSanda Rončević (član povjerenstva)
Član povjerenstvaBiserka Prugovečki (član povjerenstva)
Član povjerenstvaMirta Rubčić (član povjerenstva)
Ustanova koja je dodijelila
akademski / stručni stupanj		Sveučilište u Zagrebu
Prirodoslovno-matematički fakultet
(Kemijski odsjek)
Zagreb
Datum i država obrane2017-05-31, Hrvatska
Znanstveno / umjetničko
područje, polje i grana		PRIRODNE ZNANOSTI
Kemija
Sažetak
N-glikozilacija ima strukturnu ulogu te utječe na efektorske funkcije imunoglobulina G (IgG-a). Promjena glikozilacije povezuje se s kompleksnim bolestima za čiji se mehanizam nastanka kao modelni organizmi koriste miševi. Miševi s uklonjenim genima (eng. knockout) za receptore specifične za fragment koji kristalizira (FcγR) mogu dati uvid kako N-glikozilacija utječe na interakcije fragmenta koji kristalizira (Fc) i receptora Fcγ u reakcijama imunološkog sustava. Potrebno je razviti osjetljive visokoprotočne metode kojima se osim velikog broja uzoraka, može analizirati i N-glikozilacija manjih koncentracija IgG-a kao što je mišji IgG. Metodom LC-MS analizirana je N-glikozilacija IgG-a izoliranog iz seruma divljeg tipa i miševa s uklonjenim genima koji kodiraju FcγRI, FcγRIIB, FcγRIII, FcγRIV te γ teški lanac fragmenta Fc. Također, uspoređeni su glikanski profili IgG-a iz miševa divljeg tipa te miševa s uklonjenim genima za receptore Fcγ i γ lanac. Djelomično je optimizirana metoda CGE-LIF kojom je analizirana N-glikozilacija ljudskog IgG-a.
Sažetak (engleski)
N-glycosylation has structural roll and modulate immunoglobulin G (IgG) effector functions. Glycosylation changes are associated with complex diseases and mouse model organism is used for studies of disease development mechanism. Fragment crystallizable γ receptor (FcγR) knockout mouse can provide insight into how IgG N-glycosylation affects the fragment crystallizable (Fc) and FcγR interaction during immune reaction. It is necessary to bring into practice sensitive high-throughput methods not only for large number of samples, but also for N-glycosylation analysis in samples with low IgG concentrations as for example mouse IgG. N-glycosylation of FcγRI, FcγRIIB, FcγRIII, FcγRIV and γ-chain knockout mouse IgG is analysed by LC-MS method. Furthermore, glycoprofiles of IgG glycoforms from wild type mouse strains are compared with FcγR and γ chain knockouts. CGE-LIF method is partially optimised and human IgG N-glycosylation is analysed.
Ključne riječi
Ključne riječi (engleski)
Jezikhrvatski
URN:NBNurn:nbn:hr:217:727906
Studijski programNaziv: Kemija; smjerovi: istraživački
Smjer: istraživački
Vrsta studija: sveučilišni
Stupanj studija: diplomski
Akademski / stručni naziv: magistar/magistra kemije (mag. chem.)
Vrsta resursaTekst
Način izrade datotekeIzvorno digitalna
Prava pristupaOtvoreni pristup
Uvjeti korištenjaIkona licence Zaštićeno autorskim pravom.
Datum i vrijeme pohrane2017-06-05 13:50:42