prikaz prve stranice dokumenta Proteinske domene aminoacil-tRNAsintetaza i interakcije s drugim proteinima
  Preuzmi
PDF 2.53 MB
diplomski rad
Proteinske domene aminoacil-tRNAsintetaza i interakcije s drugim proteinima
2009. urn:nbn:hr:217:521645
Podolski, Marija
Sveučilište u Zagrebu
Prirodoslovno-matematički fakultet
Biološki odsjek

Citirajte ovaj rad

Podolski, M. (2009). Proteinske domene aminoacil-tRNAsintetaza i interakcije s drugim proteinima (Diplomski rad). Zagreb: Sveučilište u Zagrebu, Prirodoslovno-matematički fakultet. Preuzeto s https://urn.nsk.hr/urn:nbn:hr:217:521645

Podolski, Marija. "Proteinske domene aminoacil-tRNAsintetaza i interakcije s drugim proteinima." Diplomski rad, Sveučilište u Zagrebu, Prirodoslovno-matematički fakultet, 2009. https://urn.nsk.hr/urn:nbn:hr:217:521645

Podolski, Marija. "Proteinske domene aminoacil-tRNAsintetaza i interakcije s drugim proteinima." Diplomski rad, Sveučilište u Zagrebu, Prirodoslovno-matematički fakultet, 2009. https://urn.nsk.hr/urn:nbn:hr:217:521645

Podolski, M. (2009). 'Proteinske domene aminoacil-tRNAsintetaza i interakcije s drugim proteinima', Diplomski rad, Sveučilište u Zagrebu, Prirodoslovno-matematički fakultet, citirano: 20.04.2024., https://urn.nsk.hr/urn:nbn:hr:217:521645

Podolski M. Proteinske domene aminoacil-tRNAsintetaza i interakcije s drugim proteinima [Diplomski rad]. Zagreb: Sveučilište u Zagrebu, Prirodoslovno-matematički fakultet; 2009 [pristupljeno 20.04.2024.] Dostupno na: https://urn.nsk.hr/urn:nbn:hr:217:521645

M. Podolski, "Proteinske domene aminoacil-tRNAsintetaza i interakcije s drugim proteinima", Diplomski rad, Sveučilište u Zagrebu, Prirodoslovno-matematički fakultet, Zagreb, 2009. Dostupno na: https://urn.nsk.hr/urn:nbn:hr:217:521645

Za citiranje koristite ovu mrežnu adresu: https://urn.nsk.hr/urn:nbn:hr:217:521645
Prijavite se u repozitorij kako biste mogli spremiti objekt u svoju listu.
Podaci o radu
NaslovProteinske domene aminoacil-tRNAsintetaza i interakcije s drugim proteinima
Naslov (engleski)Protein domains of aminoacyl-tRNA synthetases and interactions with other proteins
AutorMarija Podolski
MentorIvana Weygand-Đurašević (mentor)
Član povjerenstvaIvana Weygand-Đurašević (predsjednik povjerenstva)
Član povjerenstvaMirjana Kalafatić (član povjerenstva)
Član povjerenstvaDijana Škorić (član povjerenstva)
Ustanova koja je dodijelila
akademski / stručni stupanj		Sveučilište u Zagrebu
Prirodoslovno-matematički fakultet
(Biološki odsjek)
Zagreb
Datum i država obrane2009, Hrvatska
Znanstveno / umjetničko
područje, polje i grana		PRIRODNE ZNANOSTI
Biologija
Sažetak
Prethodno otkrivena kristalna struktura seril-tRNA-sintetaze (SerRS) metanogenog tipa iz arheje Methanosarcina barkeri ukazala je na neke atipične karakteristike ovog enzima, jedna od kojih je bila i prisutnost motiva HTH unutar C-terminalne domene proteina. Za njega se pretpostavljalo da je ima važnu ulogu pri dimerizaciji SerRS i interakciji između N- i Cterminalnih domena proteina. Ova pretpostavka je potvrđena našim rezultatima dobivenim metodom dvaju hibrida. Osim toga, pretraživanje metodom dvaju hibrida iskorišteno je za utvrđivanje proteina s kojima SerRS iz Methanothermobacter thremautotrophicus interagira, jedan od kojih je bila i arginiltRNA- sintetaza (ArgRS). Ovu interakciju smo potvrdili afinitetnom kromatografijom („GSTpulldown assay“). Prethodno je pronađeno da neke SerRS metanogenog tipa mogu, osim pripadnih tRNASer i tRNASec prepoznati i eukariotske i prokariotske tRNASer. Naši rezultati predlažu da je to slučaj i kod SerRS iz M. thermautotrophicus.
Sažetak (engleski)
Recently resolved crystal structure of methanogenic type seryl-tRNA synthetase (SerRS) from Methanosarcina barkeri revealed some atypical features, one of which was an idiosyncratic helix-turn-helix motif within C-terminal domain of the protein. This motif seems to be important for dimerization of the enzyme and interaction between Nand C-terminal domains. This assumption was supported by our experimental results achieved by yeast two-hybrid assays. In addition, the yeast two-hybrid approach was used to screen for proteins interacting with SerRS in Methanothermobacter thermautotrophicus. One of the proteins which was found to interact with SerRS was arginyl-tRNA synthetase. To support this finding, we proved this interaction by affinity chromatography (GST-pulldown assay). As it was established for some methanogenic type SerRSs previously, some of these enzymes are capable of recognizing both eukaryotic and prokariotyc tRNASer in addition to the homologous tRNASer and tRNASec substrates. Our results indicate that this feature is also displayed by M.thermautotrophicus SerRS.
Ključne riječi
Ključne riječi (engleski)
Jezikhrvatski
URN:NBNurn:nbn:hr:217:521645
Studijski programNaziv: Molekularna biologija
Vrsta studija: sveučilišni
Stupanj studija: diplomski
Akademski / stručni naziv: magistar/magistra molekularne biologije (mag. biol. mol.)
Vrsta resursaTekst
Način izrade datotekeIzvorno digitalna
Prava pristupaOtvoreni pristup
Uvjeti korištenjaIkona licence Zaštićeno autorskim pravom.
Datum i vrijeme pohrane2018-03-15 09:43:19